Serpin

Serpiner är en grupp proteiner med liknande uppbyggnad som blockerar proteaser, dvs enzymer som bryter ned proteiner. Namnet kommer av att de först upptäcka serpinerna blockerar kymotrypsin-liknande serinproteas (därav förkortningen serine protease inhibitors).[1][2][3]

De första serpinerna som utforskades var de mänskliga plasmaproteinerna antitrombin och antitrypsin, som är nödvändiga för att kontrollera blodkoagulering och inflammationsreaktionen. I början fokuserades forskningen på mänskliga sjukdomar: antitrombinbrist vid trombos och antitrypsinbrist som orsakar emfysem. År 1980 gjorde Hunt och Dayhoff den oväntade upptäckten att båda molekylerna delar viktiga aminosyresekvenser liknande det vanligaste proteinet i äggvita, ovalbumin, och de föreslog då att en ny proteinfamiljbenämning skulle användas.[4] Sedan dess har över 1000 serpiner identifierats, bland annat 36 mänskliga proteiner, men även molekyler i växter, svampar, bakterier, arkéer och vissa poxvirus.[5][6][7] Serpiner är därmed den största och mest diversifierade familjen proteasinhibitorer.[8]

Referenser

Noter

  1. ^ R. Carrell and J. Travis. (1985). ”α1-Antitrypsin and the serpins: Variation and countervariation”. Trends Biochem. Sci. 10: sid. 20–24. doi:10.1016/0968-0004(85)90011-8. 
  2. ^ Whisstock JC, Silverman GA, Bird PI, Bottomley SP, Kaiserman D, Luke CJ, Pak SC, Reichhart JM, Huntington JA (May 2010). ”Serpins Flex Their Muscle: II. STRUCTURAL INSIGHTS INTO TARGET PEPTIDASE RECOGNITION, POLYMERIZATION, AND TRANSPORT FUNCTIONS”. J Biol Chem 285 (32): sid. 24307–12. doi:10.1074/jbc.R110.141408. PMID 20498368. 
  3. ^ Silverman GA, Whisstock JC, Bottomley SP, Huntington JA, Kaiserman D, Luke CJ, Pak SC, Reichhart JM, Bird PI (May 2010). ”Serpins Flex Their Muscle: I. PUTTING THE CLAMPS ON PROTEOLYSIS IN DIVERSE BIOLOGICAL SYSTEMS”. J Biol Chem 285 (32): sid. 24299–305. doi:10.1074/jbc.R110.112771. PMID 20498369. 
  4. ^ Hunt LT, Dayhoff MO (1980). ”A surprising new protein superfamily containing ovalbumin, antithrombin-III, and α1-proteinase inhibitor”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 95 (2): sid. 864–71. doi:10.1016/0006-291X(80)90867-0. PMID 6968211. 
  5. ^ Irving JA, Pike RN, Lesk AM, Whisstock. (2000). ”Phylogeny of the Serpin Superfamily: Implications of Patterns of Amino Acid Conservation for Structure and Function”. Genome Res. 10 (12): sid. 1845–64. doi:10.1101/gr.GR-1478R. PMID 11116082. 
  6. ^ Irving J, Steenbakkers P, Lesk A, Op den Camp H, Pike R, Whisstock J (2002). ”Serpins in prokaryotes”. Mol Biol Evol 19 (11): sid. 1881–90. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a004012. PMID 12411597. 
  7. ^ Steenbakkers PJ, Irving JA, Harhangi HR, et al. (August 2008). ”A serpin in the cellulosome of the anaerobic fungus Piromyces sp. strain E2”. Mycol. Res. 112 (Pt 8): sid. 999–1006. doi:10.1016/j.mycres.2008.01.021. PMID 18539447. 
  8. ^ Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ. (2004). ”Evolutionary families of peptidase inhibitors”. Biochem J. 378 (Pt 3): sid. 705–16.. doi:10.1042/BJ20031825. PMID 14705960. 

Översättning

Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material från engelskspråkiga Wikipedia.