Michael Levitt

Michael Levitt Nobelpristagare i kemi 2013
Michael Levitt, 7 december 2013.
Född9 maj 1947[1][2] (77 år)
Pretoria, Sydafrika
Medborgare iSydafrika, USA, Israel och Storbritannien
Utbildad vidKing's College London
Peterhouse
Universitetet i Cambridge[3]
Pretoria Boys High School
SysselsättningFysiker, pedagog, universitetslärare, biofysiker, redaktör[4], akademiker, bioinformatiker, kemist, biolog, författare[4]
ArbetsgivareStanforduniversitetet
Weizmann-institutet
Universitetet i Cambridge
Utmärkelser
Nobelpriset i kemi (2013)[5][6]
DeLano Award for Computational Biosciences (2014)
ISCB Fellow (2015)
Fellow of the Royal Society
EMBO-medlemskap
Webbplatscsb.stanford.edu/levitt
Redigera Wikidata
Nobelpristagaren Michael Levitt under presskonferens i Stockholm, december 2013

Michael Levitt, FRS, född 9 maj 1947 i Pretoria, Sydafrika, är en amerikansk-brittisk-israelisk biofysiker och professor i strukturell biologi vid Stanford University i Kalifornien sedan 1987.[7][8] Han blev fil.dr 1971 vid University of Cambridge. Tillsammans med Martin Karplus och Arieh Warshel tilldelades han 2013 års nobelpris i kemi för "utvecklandet av flerskalemodeller för komplexa kemiska system".[9][10][11][12][13]

Levitt blev år 2001 ledamot av Royal Society.[14]

År 2018 var Levitt en av grundarna av den årliga översynen av biomedicinsk datavetenskap.[15]

Biografi

Levitt föddes i en judisk familj från Plungė, Litauen. Hans far var från Litauen och hans mor från Tjeckien.[16] Han gick på Sunnyside Primary School och sedan Pretoria Boys High School åren 1960 och 1962. Familjen flyttade till England när han var 15 år.[17] Levitt tillbringade 1963 med att studera tillämpad matematik vid universitetet i Pretoria[18] och studerade sedan på King's College London där han tog en masterexamen i fysik 1967.[19][20]

År 1967 besökte Levitt Israel för första gången. Tillsammans med sin israeliska hustru, Rina,[21] en multimediakonstnär, flyttade han för att studera i Cambridge, där deras tre barn föddes. Levitt var doktorand i beräkningsbiologi vid Peterhouse, Cambridge, och arbetade vid Laboratory of Molecular Biology åren 1968 till 1972, där han utvecklade ett datorprogram för att studera konformationer av molekyler som låg till grund för mycket av hans senare arbete.[22][23]

Karriär och vetenskapligt arbete

År 1979 återvände han till Israel och forskade vid Weizmann Institute of Science i Rehovot och blev israelisk medborgare 1980. Han tjänstgjorde i Israels försvarsmakt i sex veckor 1985. År 1986 började han undervisa vid Stanford University och har sedan dess delat sin tid mellan Israel och Kalifornien.[17] Han fick också ett forskningsstipendium vid Gonville and Caius College, Cambridge.

Från 1980 till 1987 var han professor i kemisk fysik vid Weizmann Institute of Science, Rehovot. Därefter tjänstgjorde han som professor i strukturbiologi vid Stanford University, Kalifornien.

Levitt var en av de första forskarna som genomförde molekylära dynamiksimuleringar av DNA och proteiner och utvecklade den första programvaran för detta ändamål.[24][25][26][27] Han är för närvarande välkänd för att utveckla metoder för att förutsäga makromolekylära strukturer, efter att ha deltagit i många tävlingar i Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction (CASP),[28] där han kritiserade molekylär dynamik för oförmåga att förfina proteinstrukturer.[29] Han har också arbetat med förenklade representationer av proteinstruktur för analys av vikning och packning,[30][31][32] samt utvecklat poängsystem för storskaliga jämförelser av sekvensstrukturer.[33][34] Han har också varit mentor för många framgångsrika forskare, såsom Mark Gerstein och Ram Samudrala.[35][36]

Utmärkelser och hedersbetygelser

[Redigera Wikidata]

Referenser

Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material från engelskspråkiga Wikipedia, Michael Levitt, 26 april 2022.

Noter

  1. ^ Brockhaus Enzyklopädie, Michael Levitt, läst: 9 oktober 2017.[källa från Wikidata]
  2. ^ Munzinger Personen, Michael Levitt, läst: 9 oktober 2017.[källa från Wikidata]
  3. ^ Mathematics Genealogy Project.[källa från Wikidata]
  4. ^ [a b] Tjeckiska nationalbibliotekets databas, läst: 18 december 2022.[källa från Wikidata]
  5. ^ [a b] The Nobel Prize in Chemistry 2013 (på engelska), Nobelstiftelsen, läs online, läst: 5 maj 2020.[källa från Wikidata]
  6. ^ [a b] Table showing prize amounts (på engelska), Nobelstiftelsen, april 2019, läs online, läst: 5 maj 2020.[källa från Wikidata]
  7. ^ ”Levitt Lab Server | Computational Structural Biology”. Csb.stanford.edu. http://csb.stanford.edu/.  Arkiverad 25 mars 2016 hämtat från the Wayback Machine. ”Arkiverade kopian”. Arkiverad från originalet den 25 mars 2016. https://web.archive.org/web/20160325231210/http://csb.stanford.edu/. Läst 31 maj 2022. 
  8. ^ ”Michael Levitt”. Csb.stanford.edu\accessdate=2017-03-22. http://csb.stanford.edu/levitt/.  Arkiverad 15 juli 2010 hämtat från the Wayback Machine. ”Arkiverade kopian”. Arkiverad från originalet den 15 juli 2010. https://web.archive.org/web/20100715200937/http://csb.stanford.edu/levitt/. Läst 31 maj 2022. 
  9. ^ Nobelprize.org. Nobel Media AB 2013. Web. (9 oktober 2013). ”Pressmeddelande: Nobelpriset i kemi 2013”. Pressmeddelande. Läst 9 oktober 2013.
  10. ^ Van Noorden, R. (2013). ”Computer modellers secure chemistry Nobels”. Nature. doi:10.1038/nature.2013.13903. 
  11. ^ Royal Swedish Academy of Sciences (9 October 2013). "The Nobel Prize in Chemistry 2013". Pressmeddelande.
  12. ^ Chang, Kenneth (9 oktober 2013). ”3 Researchers Win Nobel Prize in Chemistry”. The New York Times. https://www.nytimes.com/2013/10/10/science/three-researchers-win-nobel-prize-in-chemistry.html. Läst 9 oktober 2013. 
  13. ^ ”Michael Levitt – Facts”. Michael Levitt – Facts. Nobelprize.org. 9 May 1947. https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2013/levitt-facts.html. 
  14. ^ Stanford Report. Stanford University (23 maj 2001). ”Levitt elected fellow of Royal Society”. Pressmeddelande. Läst 10 oktober 2013.
  15. ^ Altman, Russ B.; Levitt, Michael (2018). ”What is Biomedical Data Science and do We Need an Annual Review of It?”. Annual Review of Biomedical Data Science 1: sid. i-iii. doi:10.1146/annurev-bd-01-041718-100001. 
  16. ^ ”Archived copy”. en.delfi.lt. http://en.delfi.lt/53464/foreign-minister-congratulates-litvak-levitt-on-winning-nobel-prize-201353464/. 
  17. ^ [a b] Ravidyesterday, Barak (10 October 2013). ”Nobel laureate Michael Levitt tells Haaretz: 'I still feel 16, so I have no ego' – World”. Haaretz. http://www.haaretz.com/news/world/.premium-1.551801. 
  18. ^ ”Archived copy”. Archived copy. http://web.up.ac.za/default.asp?ipkCategoryID%3D8641%26ArticleID%3D18621.  Arkiverad 1 november 2013 hämtat från the Wayback Machine. ”Arkiverade kopian”. Arkiverad från originalet den 1 november 2013. https://web.archive.org/web/20131101211033/http://web.up.ac.za/default.asp?ipkCategoryID%3D8641%26ArticleID%3D18621. Läst 31 maj 2022. 
  19. ^ ”King's College London Calendar: 1968-1969 Page 282”. King's Collections. http://www.kingscollections.org/calendars/collection/1968-1969/page-282. 
  20. ^ ”Michael Levitt 2 Page CV”. Csb.stanford.edu. http://csb.stanford.edu/levitt/2_Page_CV.html.  Arkiverad 22 mars 2012 hämtat från the Wayback Machine. ”Arkiverade kopian”. Arkiverad från originalet den 22 mars 2012. https://web.archive.org/web/20120322220938/http://csb.stanford.edu/levitt/2_Page_CV.html. Läst 31 maj 2022. 
  21. ^ ”Michael Levitt – Photo Gallery”. Michael Levitt – Photo Gallery. Nobelprize.org. https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2013/levitt-photo.html. 
  22. ^ Levitt, Michael (1972). Conformation analysis of proteins (PhD thesis). University of Cambridge. EThOS uk.bl.ethos.463153.
  23. ^ ”Nobel Prize in Chemistry for Peterhouse alumnus”. Nobel Prize in Chemistry for Peterhouse alumnus. University of Cambridge. 2013-10-10. http://www.cam.ac.uk/news/nobel-prize-in-chemistry-for-peterhouse-alumnus. 
  24. ^ Chothia, C.; Lesk, A. M.; Tramontano, A.; Levitt, M.; Smith-Gill, S. J.; Air, G.; Sheriff, S.; Padlan, E. A.; et al. (1989). ”Conformations of immunoglobulin hypervariable regions”. Nature 342 (6252): sid. 877–883. doi:10.1038/342877a0. PMID 2687698. Bibcode: 1989Natur.342..877C. 
  25. ^ Levitt, M.; Chothia, C. (1976). ”Structural patterns in globular proteins”. Nature 261 (5561): sid. 552–558. doi:10.1038/261552a0. PMID 934293. Bibcode: 1976Natur.261..552L. 
  26. ^ Warshel, A.; Levitt, M. (1976). ”Theoretical studies of enzymic reactions: Dielectric, electrostatic and steric stabilization of the carbonium ion in the reaction of lysozyme”. Journal of Molecular Biology 103 (2): sid. 227–249. doi:10.1016/0022-2836(76)90311-9. PMID 985660. 
  27. ^ Levitt, M. (1976). ”A simplified representation of protein conformations for rapid simulation of protein folding”. Journal of Molecular Biology 104 (1): sid. 59–107. doi:10.1016/0022-2836(76)90004-8. PMID 957439. 
  28. ^ Chopra, G.; Kalisman, N.; Levitt, M. (2010). ”Consistent refinement of submitted models at CASP using a knowledge-based potential”. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 78 (12): sid. 2668–78. doi:10.1002/prot.22781. PMID 20589633. 
  29. ^ CASP participants usually did not try to use MD to avoid "a central embarrassment of molecular mechanics, namely that energy minimization or molecular dynamics generally leads to a model that is less like the experimental structure", Koehl, P; Levitt, M (1999). ”A brighter future for protein structure prediction”. Nature Structural Biology 6 (2): sid. 108–11. doi:10.1038/5794. PMID 10048917. 
  30. ^ Hinds, D. A.; Levitt, M. (1994). ”Exploring conformational space with a simple lattice model for protein structure”. Journal of Molecular Biology 243 (4): sid. 668–682. doi:10.1016/0022-2836(94)90040-X. PMID 7966290. 
  31. ^ Park, B.; Levitt, M. (1996). ”Energy Functions that Discriminate X-ray and Near-native Folds from Well-constructed Decoys”. Journal of Molecular Biology 258 (2): sid. 367–392. doi:10.1006/jmbi.1996.0256. PMID 8627632. 
  32. ^ Gerstein, M.; Tsai, J.; Levitt, M. (1995). ”The Volume of Atoms on the Protein Surface: Calculated from Simulation, using Voronoi Polyhedra”. Journal of Molecular Biology 249 (5): sid. 955–966. doi:10.1006/jmbi.1995.0351. PMID 7540695. https://semanticscholar.org/paper/ec0bdaaae8b27b4f47586b12e6811b52fda0b570. 
  33. ^ Levitt, M.; Gerstein, M. (1998). ”A unified statistical framework for sequence comparison and structure comparison”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 95 (11): sid. 5913–5920. doi:10.1073/pnas.95.11.5913. PMID 9600892. Bibcode: 1998PNAS...95.5913L. 
  34. ^ Brenner, S. E.; Koehl, P.; Levitt, M. (2000). ”The ASTRAL compendium for protein structure and sequence analysis”. Nucleic Acids Research 28 (1): sid. 254–256. doi:10.1093/nar/28.1.254. PMID 10592239. 
  35. ^ Michael Levitt publications indexed by Google Scholar Edit this at Wikidata
  36. ^ Michael Levitt publications indexed by the Scopus bibliographic database. (subscription required)

Externa länkar

Auktoritetsdata

Media som används på denna webbplats

Nobelmedalj.svg
Författare/Upphovsman: Namkrap, Licens: CC BY-SA 4.0
Nobelmedalj
Arbcom ru editing.svg
Icon of simple gray pencil. An icon for Russian Wikipedia RFAR page.
Nobel prize medal.svg
Författare/Upphovsman: User:Gusme (it:Utente:Gusme), Licens: CC BY-SA 3.0
Vector image of the Nobel prize medal
Nobel Prize 17 2013.jpg
Författare/Upphovsman: Bengt Nyman, Licens: CC BY 2.0
Nobel Laureates 2013 press conference at the Royal Swedish Academy of Sciences in December 2013
DIMG 7539 (11253383215).jpg
Författare/Upphovsman: Bengt Nyman from Vaxholm, Sweden, Licens: CC BY 2.0
Michael Levitt Nobelpristagare i kemi December 2013